Die Bindung an den Rezeptor Cir in der äußeren Membran erfolgt mit der R-Domäne aus 104 Aminosäuren ( 282-385 ).
Die um die zentrale Helix gwundene Haarnadel ( 295-329 ) mit dem beta-Blatt ist amphipatisch ( hydrophobe Aminosäuren blau, geladene grün ).
Die Spitze der rezeptorbindenden Region ist insgesamt stark geladen ( Sauerstoffatome rot, Stickstoffatome blau ).
www.biologie.uni-hamburg.deCol Ia is bound to the receptor Cir in the outer membrane by the R-domain containing 104 amino acids ( 282-385 ).
The beta-sheet hairpin ( 295-329 ) wound around the central helix is amphipatic ( hydrophobic amino acids blue, charged amino acids green ).
The tip of the receptor binding part is highly charged ( oxygen atoms red, nitrogen atoms blue ).
www.biologie.uni-hamburg.deSie ist in 10 Helices gegliedert, deren Topologie anderen kanalbildenden Proteinen entspricht.
Die zentralen Helices 8 und 9 sind nur aus hydrophoben Aminosäuren aufgebaut ( blau ), während die peripher angeordneten Helices amphipatisch sind: die hydrophoben Aminosäuren weisen zu den zentralen Helices, die Außenseite des Bündels ist polar.
Das Bild unten zeigt die genau zur Hälfte hydrophobe Helix C6.
www.biologie.uni-hamburg.deIt is made up of 10 helices corresponding in topology to other channel forming proteins.
The central helices 8 and 9 are composed solely of hydrophobic amino acids ( blue ), whereas the peripheric helices are amphipatic in nature: their hydrophobic amino acids face the central helices, the exterior of this bundle is polar.
The frame below depicts helix C6 which is exacly halfways hydrophobic.
www.biologie.uni-hamburg.deEs besteht aus einem viersträngigen antiparallelen beta-Faltblatt, vor dem drei Helices liegen.
Helices a und c sind amphipatisch, ihre hydrophilen Seiten ( blau ) zeigen nach außen, während die hydrophoben Aminosäuren ( gelb ) in das Innere des Proteins zeigen und so mit dem Faltblatt den hydrophoben Kern des Proteins bilden.
Der Aminoterminus wird durch eine Ionenbindung zwischen Met1 und Glu70 ( am Anfang von Helix c ) in Position gehalten.
www.biologie.uni-hamburg.deIt consists of a four stranded antiparallel sheet, faced by three helices.
Helices a nd c are amphipatic, their hydrophilic parts ( blue ) face autwards, whereas the hydrophobic amino acids ( yellow ) are directed to the inside of the protein and together with the pleated sheet form the hydrophobic core of the enzyme.
The amino terminus is held in place by an ionic bond between Met1 and Glu70 ( located at the amino terminal end of helix c ).
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